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跨膜蛋白

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A+醫(yī)學(xué)百科 >> 跨膜蛋白

跨膜蛋白（transmembrane protein，TP)是一種貫穿生物膜兩端的蛋白。許多跨膜蛋白的功能是作為通道或“裝載碼頭”來(lái)實(shí)施拒絕或允許某種特定的物質(zhì)跨過(guò)生物膜的運(yùn)輸、進(jìn)入細(xì)胞，同時(shí)，也使要廢棄的副產(chǎn)品運(yùn)出細(xì)胞。當(dāng)對(duì)某種分子做出相應(yīng)時(shí)，這些“負(fù)責(zé)運(yùn)載”的跨膜蛋白通過(guò)特定的折疊和彎曲方式，實(shí)現(xiàn)該分子的跨過(guò)生物膜的運(yùn)輸。

“跨膜蛋白”是一種跨越整個(gè)生物膜一次或多次的蛋白?？缒さ鞍自谒心鄄⒊恋?。大多數(shù)跨膜蛋白要用去污劑或非極性溶劑提取，少數(shù)貝塔－折筒狀蛋白也可以用某些變性劑提取。

Schematic representation of transmembrane proteins: 1.一種單次跨膜α-螺旋（單次跨膜蛋白） 2.一種多次跨膜α-螺旋蛋白 3.一種多次跨膜β-折片蛋白
淺棕色部分代表膜

所有的跨膜蛋白是整合膜蛋白（也叫內(nèi)嵌膜蛋白），但是不是所有的整合膜蛋白都是跨膜蛋白。[1]

目錄

類(lèi)型

跨膜蛋白有兩種基本類(lèi)型：[2]

  1. α-螺旋：這種蛋白存在于細(xì)菌細(xì)胞的內(nèi)膜或真核細(xì)胞的質(zhì)膜，也有時(shí)存在于真核細(xì)胞的外膜。[3]這是跨膜蛋白的主要類(lèi)型。據(jù)估計(jì)在人體內(nèi)所有蛋白質(zhì)的27%是α-螺旋膜蛋白。[4]
  2. β-筒狀蛋白。到目前為止，這類(lèi)蛋白僅在革蘭氏陰性細(xì)菌的外膜、革蘭氏陽(yáng)性細(xì)菌的細(xì)胞壁、以及線(xiàn)粒體和染色質(zhì)的外膜上發(fā)現(xiàn)。所有的β-筒狀跨膜蛋白都有最簡(jiǎn)單的上-和-下拓?fù)鋵W(xué)結(jié)構(gòu)，這可以反映出他們共同的進(jìn)化起源和相似的折疊機(jī)制。另一種分類(lèi)是根據(jù)其N(xiāo)- 和C-末端結(jié)構(gòu)域的位置。I、II、III型為一次跨膜蛋白，而IV型是多次跨膜蛋白。I型跨膜蛋白用停止-傳輸錨定序列錨定到脂質(zhì)膜上，并且，其N(xiāo)-末端結(jié)構(gòu)域在合成時(shí)瞄準(zhǔn)于ER腔（內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔，并且，如果成熟形式是位于質(zhì)膜上，則N-末端結(jié)構(gòu)域則瞄準(zhǔn)于細(xì)胞外間隙。II型和III型用信號(hào)錨定序列錨定。II型用其C-末端結(jié)構(gòu)域瞄準(zhǔn)ER腔，而III型有其N(xiāo)-末端結(jié)構(gòu)域瞄準(zhǔn)ER腔。IV型有兩個(gè)亞型-IV-A和IV-b。IV-A用其N(xiāo)-末端結(jié)構(gòu)域瞄準(zhǔn)細(xì)胞質(zhì)，而IV-B則用其N(xiāo)-末端瞄準(zhǔn)腔。[5]劃分成四種類(lèi)型的意義特別顯示于轉(zhuǎn)運(yùn)和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)束縛的翻譯時(shí)。此時(shí)，蛋白必須根據(jù)類(lèi)型決定其通過(guò)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的方向。

熱力學(xué)穩(wěn)定性和折疊

α-螺旋跨膜蛋白的穩(wěn)定性

從熱變性研究判定α-螺旋跨膜蛋白通常是穩(wěn)定的，因?yàn)樵谀?nèi)它們不完全解折疊（在非極性介質(zhì)中的完全展開(kāi)需要斷裂太多的α-螺旋H-鍵）。另一方面，這些蛋白很容易“錯(cuò)折疊”，因?yàn)樵谀ぶ械姆翘烊痪奂D(zhuǎn)化成熔球態(tài)，形成非天然的雙硫鍵，或者外周區(qū)域和不規(guī)則環(huán)的解折疊，這些解使局部穩(wěn)定性降低。。

恰當(dāng)?shù)囟x“解折疊態(tài)”也很重要。在去污劑膠束中的膜蛋白的“解折疊態(tài)”不同于熱變性實(shí)驗(yàn)中的“解折疊態(tài)”。在去污劑中的狀態(tài)代表了折疊的疏水α-螺旋和去污劑覆蓋的部分解折疊片段。例如，在十二烷基磺酸鈉（SDS）膠束中的“解折疊”的細(xì)菌視紫紅質(zhì)有四個(gè)折疊的跨膜α-螺旋，而其余的蛋白則位于膠束－水界面并且可取不同的非天然的兩性分子的結(jié)構(gòu)類(lèi)型。在這樣的去污劑失活的和天然態(tài)之間的自由能差相似于水溶性蛋白的穩(wěn)定性（< 10 kcal/mol）。

α-螺旋跨膜蛋白的折疊

α-螺旋跨膜蛋白在體外（in vitro）的再折疊在技術(shù)上是困難的。有相對(duì)較少的成功再折疊實(shí)驗(yàn)的例子，比如像對(duì)細(xì)菌視紫紅質(zhì)的實(shí)驗(yàn)。在體內(nèi)（in vivo）通常所有這樣的蛋白是在大的膜易位子（translocon）中翻譯折疊的。易位子通道對(duì)新生的跨膜α-螺旋提供了一種高度異質(zhì)的環(huán)境。相對(duì)極性的兩性α-螺旋可以接受在易位子中的跨膜定向（盡管它可能是在膜表面或“在體外”解折疊），因?yàn)樗臉O性殘基可以面對(duì)中心充水的易位子通道。這樣的機(jī)制對(duì)于將極性的α-螺旋結(jié)合到跨膜蛋白的結(jié)構(gòu)中是必需的。如果蛋白保持解折疊和附著在易位子上的時(shí)間太長(zhǎng)，它會(huì)被專(zhuān)門(mén)的“質(zhì)量控制”細(xì)胞體系所降解。

β-筒狀蛋白的穩(wěn)定性和折疊

根據(jù)化學(xué)變性研究，β-筒狀蛋白的穩(wěn)定性與水溶性蛋白的穩(wěn)定性相似。它們“在體內(nèi)”的折疊被水溶性分子伴侶如，蛋白Skp[1]所易化。

三維（3D)結(jié)構(gòu)

光吸收驅(qū)動(dòng)的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白

氧化還原驅(qū)動(dòng)的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白

電化學(xué)勢(shì)驅(qū)動(dòng)的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白

P-P-鍵水解驅(qū)動(dòng)的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白

轉(zhuǎn)運(yùn)子（單一轉(zhuǎn)運(yùn)子，協(xié)同轉(zhuǎn)運(yùn)子，反向轉(zhuǎn)運(yùn)子）

阿拉發(fā)-螺旋通道包括離子通道

帶阿拉發(fā)-螺旋跨膜錨定的蛋白

酶類(lèi)

帶阿拉發(fā)-螺旋跨膜錨定的蛋白

由單肽鏈組成的β-筒狀蛋白

[51]. 它們包括，:

注釋?zhuān)?i>n和S分別代表貝塔折疊鏈的數(shù)目和剪切次數(shù)[12] of the beta-barrel

由幾個(gè)肽鏈組成的β-筒狀蛋白

參考文獻(xiàn)

  1. ↑ Steven R. Goodman. Medical cell biology. Academic Press. 2008: pp. 37– [24 November 2010]. ISBN 9780123704580. 
  2. ↑ Jin Xiong. Essential bioinformatics. Cambridge University Press. 2006: pp. 208– [13 November 2010]. ISBN 9780521840989. 
  3. ↑ alpha-helical proteins in outer membranes include Stannin and certain lipoproteins, and others
  4. ↑ Almén MS, Nordstr?m KJ, Fredriksson R, Schi?th HB. Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin. BMC Biol.. 2009, 7: 50. doi:10.1186/1741-7007-7-50. PMID 19678920. PMC 2739160. 
  5. ↑ Harvey Lodish etc.; Molecular Cell Biology, Sixth edition, p.546
  6. ↑ OPM database Rhodopsin-like proteins
  7. ↑ OPM database Photosynthetic reaction centers and photosystems
  8. ↑ OPM database Light-harvesting complexes
  9. ↑ OPM database Transmembrane cytochrome b like
  10. ↑ OPM database Cytochrome c oxidases
  11. ↑ 11.0 11.1 Bracey MH, Hanson MA, Masuda KR, Stevens RC, Cravatt BF. Structural adaptations in a membrane enzyme that terminates endocannabinoid signaling. Science. November 2002, 298 (5599): 1793–6. doi:10.1126/science.1076535. PMID 12459591. 
  12. ↑ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C. Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis. J. Mol. Biol.. March 1994, 236 (5): 1369–81. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID 8126726. 

參見(jiàn)

細(xì)胞膜的結(jié)構(gòu)
膜脂
膜蛋白位置
其他

Transporter Classification database

參考來(lái)源

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