蛋白激酶
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蛋白激酶（protein kinases）又稱(chēng)蛋白質(zhì)磷酸化酶(protein phosphakinase)。一類(lèi)催化蛋白質(zhì)磷酸化反應(yīng)的酶。它能把腺苷三磷酸（ATP）上的γ-磷酸轉(zhuǎn)移到蛋白質(zhì)分子的氨基酸殘基上。在大多數(shù)情況下，這一磷酸化反應(yīng)是發(fā)生在蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基上。
50年代出現(xiàn)的蛋白激酶術(shù)語(yǔ)指催化酪蛋白，卵黃高磷蛋白或其他蛋白質(zhì)磷酸化的酶。70年代在哺乳動(dòng)物的十多種組織器官中又發(fā)現(xiàn)了一類(lèi)很重要的蛋白激酶——環(huán)腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，以后在昆蟲(chóng)和大腸桿菌中也有報(bào)道?！ ?/p>
分布
蛋白激酶在細(xì)胞內(nèi)的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類(lèi)。①底物專(zhuān)一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。②依賴(lài)于環(huán)核苷酸的蛋白激酶：如環(huán)腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環(huán)鳥(niǎo)苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。
cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型兩種形式存在于生物體中，它們的比例受到多種激素的調(diào)節(jié)控制。cAMP蛋白激酶是由4個(gè)亞基組成——兩個(gè)能與cAMP結(jié)合的調(diào)節(jié)亞基（R）和兩個(gè)非活化的能催化磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移的催化亞基（C）。如果細(xì)胞內(nèi)cAMP濃度升高則cAMP蛋白激酶解離成調(diào)節(jié)雙亞基和兩個(gè)活化的催化亞基（見(jiàn)圖）。
蛋白激酶在供體ATP和活化劑鈣離子（Ca2+）存在下，能把低活性的磷酸化酶激酶磷酸化，使它變?yōu)楦呋钚缘牧姿峄讣っ?，后者又能把低活性的磷酸化酶b經(jīng)磷酸化轉(zhuǎn)變成為高活性的磷酸化酶a，從而使糖原降解順利進(jìn)行。在這同時(shí)，蛋白激酶又能使高活性的糖原合成酶a磷酸化成為低活性的糖原合成酶b，使糖原合成速度減慢。這樣在cAMP濃度的調(diào)節(jié)下使糖原的生成和降解代謝達(dá)到平衡。
80年代發(fā)現(xiàn)了酪氨酸蛋白激酶，它可以催化自身磷酸化，也可以磷酸化其他的蛋白質(zhì)。其磷酸化反應(yīng)專(zhuān)一地發(fā)生在特定的酪氨酸的羥基上。某些腫瘤病毒的變態(tài)蛋白以及一些生長(zhǎng)因子的受體具有酪氨酸蛋白激酶活性?！薄 ?/p>
種類(lèi)
到目前為止，已發(fā)現(xiàn)的蛋白激酶約有300種左右，分子內(nèi)都存在一個(gè)同源的由約270氨基酸殘基構(gòu)成的催化結(jié)構(gòu)區(qū)。在細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)、細(xì)胞周期調(diào)控等系統(tǒng)中，蛋白激酶形成了縱橫交錯(cuò)的網(wǎng)絡(luò)。這類(lèi)酶催化從ATP轉(zhuǎn)移出磷酸并共價(jià)結(jié)合到特定蛋白質(zhì)分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質(zhì)、酶的構(gòu)象和活性。
蛋白質(zhì)磷酸化反應(yīng)是指三磷酸腺苷(ATP)末位(γ位)的磷酸轉(zhuǎn)移到基質(zhì)蛋白質(zhì)的特定氨基上所進(jìn)行的共價(jià)修飾的一類(lèi)反應(yīng)的總和。蛋白激酶催化這類(lèi)反應(yīng)?？煞譃榄h(huán)腺苷酸(cAMP)-依賴(lài)性蛋白激酶：環(huán)鳥(niǎo)苷酸(cGMP)-依賴(lài)性蛋白激酶、鈣調(diào)素依賴(lài)性蛋白激酶和對(duì)磷脂敏感的鈣離子依賴(lài)性蛋白激酶。一般由蛋白激酶催化磷酸化反應(yīng)中接受磷酸基的部位是絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸的羥基。
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